Globulinele de rezervă 7S din seminţe ca alergeni. Imunoreactivitatea încrucişată între globulinele de rezervă 7S şi 11S [Articol]
Loading...
Date
Journal Title
Journal ISSN
Volume Title
Publisher
Universitatea de Stat din Moldova
Abstract
Printre proteinele de rezervă din seminţe globulina 7S din arahide, Ara h1, prezintă cea mai înaltă alergenicitate. În secvenţă aminoacidă a Ara h1 au fost identificaţi numeroşi determinanţi antigenici (epitopii IgE). A fost demonstrată prezenţa unor potenţiali epitopi IgE în regiunile structural echivalente de secvenţe omoloage ale 7S globulinelor din alte plante (în special, din soia). S-a stabilit existenţa probabilă a imunoreactivităţii încrucişate între Ara h1 şi subunităţile Gly m G5 ale globulinei 11S din soia.
Among seed storage proteins, the peanut 7S globulin Ara h1 exhibits a highest allergenicity. Multiple antigen determinants (IgE epitopes) have been identified inside the Ara h1 amino acid sequence. The presence of potential IgE epitopes inside structurally equivalent homologous sequence regions of 7S globulins from other plants (mainly from soybeans) was shown. Probable existence of a cross-immunoreactivity between Ara h1 and the subunits of soybean 11S globulin Gly m G5 was demonstrated.
Among seed storage proteins, the peanut 7S globulin Ara h1 exhibits a highest allergenicity. Multiple antigen determinants (IgE epitopes) have been identified inside the Ara h1 amino acid sequence. The presence of potential IgE epitopes inside structurally equivalent homologous sequence regions of 7S globulins from other plants (mainly from soybeans) was shown. Probable existence of a cross-immunoreactivity between Ara h1 and the subunits of soybean 11S globulin Gly m G5 was demonstrated.
Description
Citation
CHERDIVARĂ , Ala; Angela RUDAKOV și Andrei ŞUTOV. Globulinele de rezervă 7S din seminţe ca alergeni. Imunoreactivitatea încrucişată între globulinele de rezervă 7S şi 11S. Studia Universitatis Moldaviae. Seria Științe Reale și ale Naturii. 2016, nr. 1(91), pp.56-60. ISSN 1814-3237. E-ISSN 1857-498X.