Browsing by Author "Stepurina, Tatiana"

Now showing 1 - 8 of 8

ACŢIUNEA PROTEINAZEI CISTEINICE ENDOGENE CPPh DIN SEMINŢELE GERMINATE DE FASOLE ASUPRA FITOHEMAGLUTININEI
(CEP USM, 2013-09-26) Morari, Diana; Stepurina, Tatiana; Rotari, Vitalie
ANALIZA HIDROLIZEI VICILINEI ŞI FAZEOLINEI DE CĂTRE PAPAINĂ LA pH ACID
(CEP USM, 2009) Stepurina, Tatiana; Gașina, Natalia; Morari, Diana; Rotari, Vitalie I.
The vicilin and phaseolin proteolysis by papain at acidic pH has been studied in vitro. It has been found that vetch vicilin is practically completely degradated at pH 4.6. The phaseolin hydrolysis differs from that of vicilin, phaseolin beingonly modifi ed by papain. This modification results in the formation of fragments that correspond to half subunits of native phaseolin that are resistant to further action of papain. These fragments remain associated in molecule’s quaternary structure producing phaseolin-Pap. The phaseolin modified at pH 4.6 becomes insoluble, while at pH 5.6 it is soluble. The sefindings show that while the action of papain on vicilin is similar to the action of endogenouse papin-like proteinases its action on phaseolin is slightly different.
ANALIZA MECANISMULUI PROTEOLIZEI FITOHEMAGLUTININEI SUB ACŢIUNEA LEGUMAINEII
(CEP USM, 2014) Morari, Diana; Stepurina, Tatiana; Rotari, Vitalie
CARACTERIZAREA FAZEOLINEI MODIFICATE IN VIVO
(CEP USM, 2011) Morari, Diana; Stepurina, Tatiana; Rotari, Vitalie I.
Phaseolin, the 7S seed storage protein from common beans (Phaseolus vulgaris L.), partially modified in vivo during seed germination and seedling growth was isolated from cotyledons of 6 day germinated seedlings (phaseolininvivo). SDS-PAGE showed that the pattern of fragments of phaseolin-invivo is similar to that of the phaseolin degraded by legumain - phaseolin-LLP. Native electrophoresis showed that phaseolin-invivo consists of four molecular forms. 2-D electrophoresis showed that the molecular form of phaseolin-invivo that is similar to phaseolin-LLP retains in its qua ternary structure some of the fragments detected by SDS-PAGE. Phaseolin-invivo retains the property to reversibly associate/dissociate with the changes in pH. At pH 4.6 it is present in its dodecameric form while at pH 8.0 inits protomeric form. The implications of the finding that phaseolin-invivo retains the same property of native phaseolin to associate into dodecamers at acidic pHs are discussed.
CHARACTERISATION OF PHASEOLI N MODIFIED BY LEGUMAIN
(CEP USM, 2007) Rotari, Vitalie I.; Morari, Diana; Stepurina, Tatiana
Fazeolina se deosebeşte de alte proteine de rezervă din seminţele plantelor leguminoase prin faptul că hidroliza ei, atât la acţiunea enzimelor proteolitice endogene, cât şi a celor exogene, se opreşte după modificarea limitată a moleculei, care rezultă în formarea fragmentelor cu masă moleculară ce corespunde jumătăţii subunităţilor fazeolinei. Legumaina este singura enzimă a cărei acţiune asupra fazeolinei diferă de alte proteinaze. Mai mult decât atât, modificarea fazeolinei de către legumaină iniţiază degradarea ei profundă. Fazeolina modificată de legumaină este compusă din fragmente de două tipuri care rămân legate necovalent în structura terţiară şi cuaternară. Situsurile clivării sunt localizate numai pe una din suprafeţele trimerului fazeolinei ce indică că particularităţile structurii fazeolinei pot influenţa accesibilitatea legăturilor peptidice la atacului proteolitic.
THE COMPARATIVE ANALYSIS OF IN VITRO PHASEOLIN PROTEOLYSIS BY PAPAIN AT DIFFERENT pH VALUES
(CEP USM, 2012) Stepurina, Tatiana; Rotari, Vitalie I.
Hidroliza fazeolinei native, proteina de rezervă principală din seminţele de fasole (Phaseolus vulgaris L.), de către papaină la diferite valori ale pH-ului, în diapazonul 4,6-8,0, a fost studiată în condiţii invitro. A fost determinat căfaseolina este modificată de către proteoliza limitatăa toate pH-urile investigate. Această modificare rezultăîn formarea fragmentelor ce corespund aproximativ jumătăţii de subunitate a fazeolinei native, care rămân asociate în structura cuaternară amoleculei,producând fazeolina-Pap. La pH-uri mai înalte de 6,2 o parte din fazeolina-Pap este complet hidrolizată de către papaină, ceea ce indică la faptul că asocierea fazeolinei în structuri supramoleculare la pH acid îi conferă, probabil, rezistenţă la proteoliză.
IN VIVO AND IN VITRO LIMITED PROTEOLYSIS OF PHASEOLIN: FACTS, SUGGESTIONS AND PROBLEMS
(CEP USM, 2007) Rudacova, Angela; Rudacov, Serghei; Lapteva, Natalia; Morari, Diana; Stepurina, Tatiana; Rotari, Vitalie; Kakhovskaya, Irina; Wilson, Karl; Fukuda, Takako; Utsumi, Shigeru; Shutov, Andrei
Degradarea proteolitică a fazeolinei - globulinei 7S de rezervă din seminţele Phaseolus vulgarisare loc in vivo în timpul germinării şi este catalizată de acţiunea succesivă a legumainei Asp-specifice LP şi a enzimei de tip papainic PP. A fost studiată componenţa fragmentelor cu masă moleculară naltă care se formează la proteoliza limitată a fazeolinei la acţiunea LP şi la acţiunea succesivă a PL şi a PP in vivo şi, de asemenea, în cotiledoanele plantei în creştere.
SEDIMENTAREA PROTEINELOR SERICE ÎN PUNCTUL IZOELECTRIC LA ELECTROACTIVAREA ZERULUI
(CEP USM, 2024) Paladii, Irina; Vrabie, Elvira; Bologa, Mircea; Vrabie, Valeria; Stepurina, Tatiana; Policarpov, Albert; Sprincean, Cătălina
The electroactivation of whey generates the recovery of whey proteins into mineral protein concentrates, accompanied by a series of inter- and intramolecular changes through the activation of all the substances in the solid content, especially the protein content, which occur through the action of a series of protein aggregation mechanisms, in according to the classic chemical and biochemical properties of serum proteins. The variation of active acidity and redox potential in the cathode cell is not homogeneous, it expands during processing and ensures the sedimentation of serum proteins from whey at their isoelectric point, it demonstrates the influence of solid and protein content on the electroactivation of different types of whey and indicates the transition of aquacomplexes in hydrocomplexes, being more evident when processing whey with a low protein content.